PROTEIN DAN ASAM AMINO

• Oleh Lutfi Rachmanda 1304020027
  
• 2. PROTEIN • Biopolimer yang terdiri dari banyak satuan Asam Amino yg dihubungkan oleh ikatan peptida. Fungsi: a. Beberapa protein merupakan komponen utama dalam jaringan struktur (otot, rambut, kuku, kulit) b. Sebagai protein aktif [enzim, hormon, haemoglobin, toksin dll ]
  
• 3. Sifat-sifat protein 1. Ionisasi Protein yang larut dalam air dalam suasana asam akan membentuk ion (+) sedangkan dalam suasana basa akan membentuk ion (-). 2. Denaturasi perubahan konformasi alamiah menjadi suatu konformasi yang tidak menentu. *perubahan suhu, pH atau reaksi dengan senyawa lain
  
• 4. Penggolongan Protein • Protein Fibrous (Serat) Protein yang terdapat pada hewan, tidak larut dalam air. Misal : keratin, kolagen, sutra • Proterin Globular Protein yang larut dalam air. Misal : enzim, hormon, hemoglobin, mioglobin, ovalbumin (pada putih telur)
  
• 5. Struktur protein meliputi: 1. Struktur primer protein merupakan struktur yang sederhana dengan urutan- urutan asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai. 2. Struktur sekunder protein merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida.
  
• 6. 3. Struktur tersier protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R) berbagai asam amino. 4. Struktur kuarterner protein adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional.
• 7. Bentuk struktur primer Bentuk struktur sekunder Bentuk struktur tersier Bentuk struktur kuartener 
•  
• 8. Asam amino adalah senyawa penyusun protein. Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino. Pada umumnya gugus amino terikat pada posisi dari gugus karboksil. R CH COOH asam NH2 basa R CH COO- NH3 asam -amino ion switter pH : 7,4 (Amfoter) R H, C - : kiral ASAM AMINO??? Gugus karboksil Gugus amino 
•  
• 9. Struktur Asam Amino Suatu asam amino-α terdiri atas:  Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam).  Atom H yang terikat pada atom C α.  Gugus karboksil yang terikat pada atom C α.  Gugus amino yang terikat pada atom C α.  Gugus R yang juga terikat pada atom C α. 
•  
• 10. C COO- CH2OH + H3N H C COO- CH2OH NH3 +H L-serine D-serine CONTOH ASAM AMINO Didasarkan pada struktur D – gliseraldehid jika gugus NH3 + terletak disebelah kanan diberi awalan D Sedangkan jika NH3 + dikiri diberi awalan L
  
• 11. Sifat-Sifat Asam Amino 1. Umumnya larut dalam air, namun tidak larut dalam pelarut organik non-polar seperti eter aseton dan kloroform 2. Asam amino memiliki titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat dan amina 3. Asam amino bersifat amfoter yang dapat berperan sebagai asam (mendonorkan proton pada basa kuat) dan dapat berperan sebagai basa (menerima proton dari asam kuat)
  
• 12. Penggolongan Asam Amino Penggolongan asam amino didasarkan pada sifat dari rantai samping (-R). Berdasarkan sifat rantai samping R, asam amino dapat digolongkan menjadi : 1. Asam amino dengan R non polar [hidrofobik] 2. Asam amino dengan R polar tidak bermuatan 3. Asam amino dengan R polar bermuatan (+) atau (-)
  
• 13. • Muatan total asam amino dalam larutan akan menentukan kelarutannya, sebagai fungsi pH. pH dimana asam amino mempunyai muatan = 0 (tidak bermuatan) disebut pH isoelektrik (pI). Pada pI, kelarutan asam amino <<<, oleh karena itu pada pI asam amino akan mengendap. • pH isoelektrik untuk asam amino dengan R tidak terionisasi berkisar 5.5 – 6.5. pH isoelektrik untuk asam amino dengan R terionisasi.
  
• 14. pH Isoelektrik Asam Amino Asam Amino Gugus Terionisasi pH Isoelektrik As. Aspartat Karboksil 2,98 As. Glutamat Karboksil 3,08 Histidin Imidazol 7,64 Sistein Tiol 5,05 Tirosin Fenol 5,63 Lisin Amino 9,47 Arginin Amino 10,76
  
• 15. Fungsi pH Isoelektrik (pI) – Untuk mengkristalkan asam amino/protein pengendapan isoeletrik – Dengan mengetahui titik isoelektrik dapat meramalkan proses migrasi protein dalam medan elektrikum Dasar untuk pemisahan asam amino dengan elektroforesis
  
• 16. Macam Asam Amino Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai samping dari asam amino. Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino berbeda. No Nama Singkatan 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 Alanin (alanine) Arginin (arginine) Asparagin (asparagine) Asam aspartat (aspartic acid) Sistein (cystine) Glutamin (Glutamine) Asam glutamat (glutamic acid) Glisin (Glycine) Histidin (histidine) Isoleusin (isoleucine) Leusin (leucine) Lisin (Lysine) Metionin (methionine) Fenilalanin (phenilalanine) Prolin (proline) Serin (Serine) Treonin (Threonine) Triptofan (Tryptophan) Tirosin (tyrosine) Valin (valine) Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val
  
• 17. Ikatan Peptida • Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui gugus karboksil dari satu asam amino dengan gugus amino dari asam amino yang lain. +H3N CH2 C O- O +H3N CH C O O CH3 glysin alanin + +H3N C H2 C H N O C C O - O + H2O CH3 ikatan peptida gly - ala (glysinalanin) C-terminalN-terminal
  
• 18.  Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis dengan asam amino yg mempunyai NH3 + bebas (sebelah kiri) dan Asam Amino dengan gugus COO- bebas (sebelah kanan).  Molekul yang mengandung 2 asam amino dengan 1 ikatan peptida disebut dipeptida.  Molekul mengandung 3 asam amino disebut tripeptida. Selanjutnya terdapat pula tetrapeptida, pentapeptida, dst. Lanjutan…
• 19. Pemisahan Protein dan Asam Amino a. Elektroforesis Cara ini didasarkan pada kecepatan bergerak yang berbeda-beda dari protein dalam medan listrik, pada pH tertentu. b. Kromatografi Penentuan dan pemisahan campuran protein dengan cara kromatografi dilakukan berdasarkan prinsip- prinsip kromatografi pada umumnya yaitu dengan mempertimbangkan adanya dua fase yaitu fase gerak dan fase diam. c. Pengendapan protein sebagai garam Sebagian besar protein dapat diendapkan dari larutan air dengan penambahan asam tertentu, seperti, asam trikloroasetat dan asam perkolat.
  
• 20. • Enzim merupakan biokatalisator yang mempercepat jalannya reaksi tapa ikut bereaksi. Enzim yang berfungsi sebagai biokatalisator tersusun atas senyawa protein dan non protein karena umumnya tidak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan yang disebut kofaktor. Sifat : Thermolabil. Mudah rusak bila dipanskan lebih dari 60C Merupakan senyawa protein, sehingga sifat protein masih melekat pada enzim  Sebagai biokatalisator , reaksinya menjadi sangat cepat dan berulang ulang. Bekerja didalam sel (endoenzim) dan diluar sel (ektoenzim) Apa sih enzim dan koenzim itu???
  
• 21. Secara kimiawi enzim tersusun atas dua bagian, yaitu bagian protein (apoenzim) dan bagian bukan protein (gugus prostetik). Apoenzim merupakan bagian enzim aktif yang tersusun atas protein dan mudah berubah (labil) terhadap faktor lingkungan, misalnya pH dan suhu. Sedangkan gugus protestik merupakan gugus yang tidak aktif, berupa unsur–unsur logam, seperti besi, mangan, magnesium, atau natrium yang disebut kofaktor. Gugus prostetik juga dapat berupa bahan organik bukan protein, seperti vitamin B yang disebut Koenzim.
  
• 22. Penggolongan dan tata nama enzim 1. Tata nama berdasarkan substrat  Jika dikatalis adalah glukosa: enzim glukase 2. Tata nama berdasarkan jenis ikatan kimia substrat  Jika dikatalis ikatan peptida: enzim peptidase  Jika dikatalis ikatan ester: enzim esterease  Jika dikatalis ikatan nukleotida: enzim nukleotidase 3. Tata nama berdasarkan jenis reaksi  Untuk mengoksidasi glukosa: enzim glukosa oksidase Enzim yang mengkatalis pemindah gugus dinamai : tranferase, contoh untuk memindahkan gugus NH2: enzim lebih khas dinamai: enzim amino transferase Nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya dengan penambahan ase di belakangnya
  
• 23. Kelas Tipe reaksi Oksidoreduktase Enzim yang mengkatalis reaksi oksidasi-reduksi (memsahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen) Transferase (Kinase) Memindahkan gugus senyawa kimia Hidrolase (protease, lipase, amilase) Enzim yang mengkatalis reaksi hidrolisis (memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air) Ligase (fumarase) Mengkatalis reaksi pengabungan dua senyawa yang disertai perurairan molekul ATP (membentuk ikatan rangkap) Isomerase (epimerase) Mengkatalisir perubahan isomer Polimerase (tiokinase) Menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimer
  
• 24. Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim Selain adanya zat penghambat (inhibitor), kerja enzim dapat dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain: 1. Zat-zat pengaktif (aktivator) Zat-zat kimia tertentu dapat memacu atau mengaktifkan kegiatan enzim. Contoh: garam-garam dari logam alkali dan logam alkali tanah dengan konsentrasi encer, ion kobalt (Co), mangan (Mn), nikel (Ni), magnesium (Mg), dan klor (Cl). 2. Suhu Setiap enzim mampu bekerja secara efektif pada suhu tertentu dan aktivitasnya akan berkurang apabila berada pada kondisi di bawah atau di atas titik tertentu, suhu optimal yang mendekati suhu tubuh (35 oC - 40 oC). Enzim dapat rusak pada suhu tinggi (>50 oC), dan pada suhu rendah (0 oC), enzim menjadi tidak aktif.
  
• 25. 3. pH Sebagaimana faktor suhu, enzim juga mempunyai pH tertentu agar dapat bekerja secara efektif. Enzim dapat bekerja optimal pada pH netral (pH = 7), pH basa (>7) atau pH asam (<7) tergantung pada jenis enzim masing- masing 4. Konsentrasi enzim Konsentrasi enzim yang tinggi akan mempengaruhi kecepatan reaksi secara linear (kecepatan bertambah secara konstan) 5. Konsentrasi substrat Pada konsentrasi substrat yang rendah, kenaikan substrat akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis hampir secara linear. Jika konsentrasi substrat tinggi, maka peningkatan kecepatan reaksi enzimatis akan semakin menurun sejalan dengan peningkatan jumlah substratnya.
  
• 26. Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe: 1. Kompetitif zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect) 2. Non kompetitif zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat
  
• 27. DENATURASI Jika struktur enzim berubah sehingga substrat tidak dapat terikat, maka aktivitas katalisis enzim hilang dan dikatakan terjadi denaturasi enzim. Pada umumnya denaturasi menyebabkan enzim tidak dapat kembali Beberapa faktor yang menyebabkan denaturasi enzim: 1. suhu tinggi 2. Oksigen atau bahan pengoksidasi lainnya 3. Bahan pereduksi 4. Kation logam berat (Ag+, Hg2+, Pb2+)
  
• 28. FUNGSI DAN MEKANISME KERJA ENZIM  Enzim sebagai protein katalis Dixon dan Webb, mendefinisikan enzim sebagai suatu protein bersifat katalis. Definisi ini disebabkan oleh kemampuannya untuk mengaktifkan senyawa lain secara spesifik.  Definisi lain: enzim adalah suatu katalisator protein yang mempercepat reaksi kimia dalam sistem biologis.
  
• 29. Lanjutan…  Interaksi yang spesifik dari enzim dengan suatu molekul tertentu dan menyebabkan pengaktifan molekul tersebut selanjutnya mengakibatkan perubahan struktur sehingga menimbulkan gagasan akan substrat.  Substrat didefinisikan sebagai senyawa yang dikenali secara spesifik oleh enzim dan selanjutnya diaktifkan sehingga mengalami perubahan kimia. Mengingat demikian spesifik interaksi antara substrat dan enzim, maka bagian tersebut dinamai sebagai situs aktif (active site) atau lebih tepat lagi situs katalitik (catalytic site)
  
• 30. Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim mempengaruhi reaksi katalisis 1. enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. Hal ini terjadi karena enzim mempunyai afinitas yang tinggi terhadap substrat dan kemampuan mengikatnya walaupun sementara 2. Pembentukan ikatan yang sementara (non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyebaran elektron dalam molekul substrat dan penyebaran ini menyebabkan suatu regangan pada ikatan kovalen spesifik dalam molekul substrat sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah pecah
• 31. Grafik Michaelis-Menten
• 32. Grafik Lineweawer-Burk
• 33. Isoenzim??? Teknik pemisahan protein dilakukan dengan metode elektroforesis yaitu pemisahan protein terlarut atau molekul bermuatan lainnya dalam medan listrik. Dengan teknik ini diketahui bahwa lebih dari satu enzim yang dapat bereaksi dengan substrat yang sama dan mengubahnya menjadi produk yang sama. Enzim ini dinamakan isoenzim Pentingnya isoenzim : perbedaan respons isozim terhadap faktor lingkungan jika lingkungan berubah isozim yang paling aktif tersebut melaksanakan fungsinya dan membantu organisme untuk bertahan hidup
  
• 34. Aplikasi enzim di bidang medis Kalangan kedokteran dan kedokteran hewan
  memanfaatkan pengetahuan enzim untuk tujuan DIAGNOSIS dan PENGOBATAN  Wolgemuth (1908): -> Enzim amilase dalam urine, meningkat jumlahnya pada radang pankreas  Kay, Kings, Bodansky dan Roberts (1920-1930): -> Enzim fosfatase alkali, penyakit hati
• 35. Sekian dan Terima Kasih Wassalamualaikum Wr Wb

Read More

ENZIM

SEJARAH TENTANG ENZIM
Enzim dikenal sebagai protein oleh Summer (1926)  Summer mengisolasi urease dari tumbuhan kara pedang  Urease adalah enzim yang dapat menguraikan urea menjadi karbondioksida dan amoniak

Defenisi Enzim
Enzim biomolekul yang berfungsi sebagai katalis(mempercepat laju reaksi tanpa mengubah struktur enzim itu sendiri). Di dalam enzim dikenal istilah substrat dan produk Komponen enzim Apoenzim Kofaktor Gugus prostetik Koenzim  Contoh Apoenzim : pepsin dan tripsin  Contoh Kofaktor : Amilase dalam ludah akan bekerja lebih baik dengan adanya ion Cl dan Ca
Contoh Gugus Prostetik : Heme = molekul mengandung besi tersusun dari sejumlah enzim, diantaranya : katalase, peroksida.  Contoh Koenzim : NAD koenzim yang sangat penting dalam respirasi selule

Menurut pendapat Shahib (1992) pengertian enzim adalah protein yang diproduksi dari sel hidup dan digunakan oleh sel-sel untuk mengkatalisis reaksi kimia yang spesifik. Enzim memiliki tenaga katalitik yang luar biasa dan biasanya lebih besar dari katalisator sintetik. Spesifitas enzim sangat tinggi terhadap substratnya. Tanpa pembentukan produk samping enzim merupakan unit fungsional untuk metabolisme dalam sel, bekerja menurut urutan yang teratur. Sistem enzim terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis di antara sejumlah aktivitas metabolis yang berbeda.

Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawaintermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X + C → XC (1)

Y + XC → XYC (2)

XYC → CZ (3)

CZ → C + Z (4)

Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula.

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim, apoenzim, kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim adalah suatu enzim yang seluruhnya terdiri dari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung gugus protein dan gugus non protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim, keduanya merupakan bagian yang memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim (Poedjadi, 2006).

Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim diantaranya adalah (Dwidjoseputro, 1992) :

1. 1.      Suhu

Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi suhu maka reaksi menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein maka kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim akan terganggu sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang.

1. 2.      Ph

Umumnya enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang lazimnya berkisar antara pH 4,5-8.0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein.

1. 3.      Konsentrasi enzim

Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksibertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.

1. 4.      Konsentrasi substrat

Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepat reaksi. Akan tetapi, pada batas tertentu tidak terjadi kecepatan reaksi, walaupn konsenrasi substrat diperbesar.

1. 5.      Zat-zat penghambat

Hambatan atau inhibisi suatu reaksi akan berpengaruh terhadap penggabungan substrat pada bagian aktif yang mengalami hambatan.

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama misalnya pepsin, tripsin dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana enzim memegang peranan. Enam golongan tersebut ialah (Poedjiadi, 2006):

1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase

Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. Pada keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat mengubahnya (Salisbury dan Ross, 1995).

Secara singkat, sifat-sifat enzim tersebut antara lain (Dwidjoseputro, 1994) :

1. berfungsi sebagi biokatalisator
2. merupakan suatu protein
3. bersifat khusus atau spesifik
4. merupakan suatu koloid
5. jumlah yang dibutuhkan tidak terlalu banyak
6. tidak tahan panas

2.1.1 Enzim Amilase

Amilase merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolisis amilum (pati) menjadi gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa. Enzim amilase dapat digunakan dalam proses pembuatan biskuit, minuman beralkohol, dan pembuatan sirup glukosa.

Amilase (alfa, beta dan glukoamilase) merupakan enzim yang penting dalam bidang pangan dan bioteknologi. Amilase dapat diperoleh dari berbagai sumber seperti tanaman, binatang dan mikroorganisme. saat ini sejumlah enzim amilae telah diproduksi secara komersial. Penggunaan mikrobia dianggap lebih prosepektif karena mudah tumbuh, cepat menghasilkan dan kondisi lingkungan dapat dikendalikan.

Produksi enzim amilase dapat menggunakan berbagai sumber karbon. Contoh-contoh sumber karbon yang murah adalah sekam, molase, tepung jagung, jagung, limbah tapioka dan sebagainya. Jika digunakan limbah sebagai substrat, maka limbah tadi dapat diperkaya nutrisinya untuk mengoptimalkan produksi enzim. Sumber karbon yang dapat digunakan sebagai suplemen antara laian: pati, sukrosa, laktosa, maltosa, dekstyrosa, fruktosa, dan glukosa. Sumber nitrogen sebagai suplemen antara lain: pepton, tripton, ekstrak daging, ekstrak khamir, amonium sulfat, tepung kedelai, urea dan natrium nitrat.

 

Read More

LIPID

1. Pengertian Lipid
   Lipida (dari kata Yunani, Lipos, lemak) dikenal oleh masyarakat awam sebagai minyak (organik, bukan minyak mineral atau minyak bumi), lemak, dan lilin. Istilah “lipida” mengacu pada golongan senyawahidrokarbon alifatiknonpolar dan hidrofob, yang esensial dalam menyusun struktur dan menjalankan fungsi sel  hidup. Karena nonpolar, lipida tidak larut dalam pelarut polar, seperti air atau alkohol, tetapi larut dalam pelarut nonpolar, seperti eter atau kloroform.
   
2.  Sifat-sifat Lipid
   • Tidak larut dalam air
   • Larut dalam pelarut organik seperti eter, kloroform, dan benzena
     
3. Jenis-jenis Lipid
   Terdapat beberapa jenis lipid yaitu:
   1. Asam lemak, terdiri atas asam lemak jenuh dan asam lemak tak jenuh
   2. Gliserida, terdiri atas gliserida netral dan fosfogliserida
   3. Lipid kompleks, terdiri atas lipoprotein dan glikolipid
   4. Non gliserida, terdiri atas sfingolipid, steroid dan malam

1. Asam lemak
   Asam lemak merupakan asam monokarboksilat rantai panjang. Adapun rumus umum dari asam lemak adalah:
   CH₃(CH₂)_nCOOH    atau     C_nH_2n+1-COOH
   Rentang ukuran dari asam lemak adalah C₁₂ sampai dengan C₂₄. Ada dua macam asam lemak yaitu:
   Asam lemak jenuh (saturated fatty acid)
   Asam lemak ini tidak memiliki ikatan rangkap
   Asam lemak tak jenuh (unsaturated fatty acid)
   Asam lemak ini memiliki satu atau lebih ikatan rangkap
2. Gliserida netral (lemak netral)
   Gliserida netral adalah ester antara asam lemak dengan gliserol. Fungsi dasar dari gliserida netral adalah sebagai simpanan energi (berupa lemak atau minyak). Setiap gliserol mungkin berikatan dengan 1, 2 atau 3 asam lemak yang tidak harus sama. Jika gliserol berikatan dengan 1 asam lemak disebut monogliserida, jika berikatan dengan 2 asam lemak disebut digliserida dan jika berikatan dengan 3 asam lemak dinamakan trigliserida. Trigliserida merupakan cadangan energi penting dari sumber lipid.Apa yang dimaksud dengan lemak (fat) dan minyak (oil)? Lemak dan minyak keduanya merupakan trigliserida. Adapun perbedaan sifat secara umum dari keduanya adalah:
   • Lemak.
     - Umumnya diperoleh dari hewan
     - Berwujud padat pada suhu ruang
     - Tersusun dari asam lemak jenuh
   • Minyak
     - Umumnya diperoleh dari tumbuhan
     - Berwujud cair pada suhu ruang
     - Tersusun dari asam lemak tak jenuh
3. Fosfogliserida (fosfolipid)
   Lipid dapat mengandung gugus fosfat. Lemak termodifikasi ketika fosfat mengganti salah satu rantai asam lemak.
   Penggunaan fosfogliserida adalah:
   • Sebagai komponen penyusun membran sel
   • Sebagi agen emulsi
     1. Lipid kompleks
        Lipid kompleks adalah kombinasi antara lipid dengan molekul lain. Contoh penting dari lipid kompleks adalah lipoprotein dan glikolipid.
     2. Lipid non gliserida
        Lipid jenis ini tidak mengandung gliserol. Jadi asam lemak bergabung dengan molekul-molekul non gliserol. Yang termasuk ke dalam jenis ini adalah sfingolipid, steroid, kolesterol dan malam.

4. Reaksi  Kimia pada Lipid
   Lipid memiliki reaksi kimia yang khas, antara lain:
   a. Hidrolisis
   Hidrolisis lipid seperti triasilgliserol dapat dilakukan secara enzimatik dengan bantuan lipase, menghasilkan asam-asam lemak dan gliserol. Sifat lipase pancreas dapat dimanfaatkan yang lebih suka memecahkan ikatan ester pada posisi 1 dan 3 daripada posisi 2 dari triasilgliserol.
   b. Penyabunan
   Hidrolisis lemak oleh alkali disebut penyabunan. yang dihasilkan adalah gliserol dan garam alkali asam lemak yang disebut sabun.
   c. Penguraian (kerusakan, ketengikan) lipid
   Ketengikan adalah perubahan kimia yang menimbulkan bau dan rasa tidak enak pada lemak.
   Penyebabnya antara lain auto oksidasi, hidrolisis dan kegiatan bakteri. Oksigen udara dianggap menyerang ikatan rangkap pada asm lemak untuk membentuk ikatan peroksida. Dengan demikian bilangan yodium turun, walaupun sedikit asam lemak bebas dan gliserol dilepaskan. Timbal atau tembaga mengkatalisis ketengikan.
   Mengasingkan oksigen atau menambah zat antioksidan menghambat proses ketengikan. Radikal-radikal bebas dihasilkan dihasilkan selama pembentukan peroksida, dan ini dapat merusak jaringan-jaringan jidup kecuali terdapat antioksidan, misalnya tokoferol (vitamin E) yang bereaksi radikal-radikal bebas.

5. Fungsi Lipid

• Penyimpan Energi
• Transportasi metabolik sumber energi
• Sumber zat untuk sintese bagi hormon, kelenjar empedu serta menunjang proses pemberian signal Signal transducing.
• Struktur dasar atau komponen utama dari membran semua jenis sel.

Read More